Enzimas Monografia 6jg4o

ENCABEZADO: ENZIMAS ¨AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO” UNIVERSIDAD NACIONAL “SAN LUIS GONZAGA” DE ICA FACULTAD DE ODONTOLOGÍA

TEMA: ENZIMAS. DEFINICIÓN, NOMENCLATURA INTERNACIONAL, CLASIFICACIÓN, COMPLEJO ENZIMA–SUBSTRATO, CARACTERÍSTICAS, PROPIEDADES, FACTORES QUE MODIFICAN SU ACTIVIDAD Y APLICACIONES DOCENTE: DRA. PATRICIA PARDO ANGULO ALUMNOS: CARDENAS MACHAHUAY RICARDO ARTURO GRUPO: Nº 1 CURSO: BIOQUIMICA ICA – PERU 2017

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ENCABEZADO: ENZIMAS

DEDICATORIA El presente trabajo monográfico va dirigido a nuestros padres ya que con su esfuerzo y sus valores inculcados en nosotros demostramos también nuestro esfuerzo.

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ENCABEZADO: ENZIMAS INTRODUCCIÓN En este trabajo he querido tratar algunos aspectos sobre las enzimas que por su complejidad e importancia nos ha estimulado para ponerle un mayor énfasis en el mismo .esperamos que el siguiente trabajo sea un estímulo para poder seguir mejorando cada día y esperemos que sea de ayuda para sus conocimientos. A continuación pasaremos a enfocarnos en nuestro tema establecido. Las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos son catalizadas por proteínas específicas denominadas enzimas, caracterizándose estas por presentar un elevado poder catalítico y una gran especificidad. Esta gran especificidad es la que nos sirve de base para su clasificación y nomenclaturas. Incluimos también la relación de las coenzimas con las vitaminas y de forma general como esta regulada toda la actividad enzimàtica. Elemento muy importante para el mantenimiento de la vida y de los procesos metabólicos. Dedicamos un incápite además al estudio de un gran número de enzimas de gran actividad e importancia para nuestro metabolismo, donde incluimos su función. El concepto de enzimas a sido poco difundido casi hasta el siglo XX, pero sin dejar de ser importante, esta ha desarrollado y concretado cada vez más, y hoy en día

constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la

microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales más simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más complicados que utilizan sustratos muy complejos. CAPITULO I P á g i n a 3 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS ENZIMAS CONCEPTO Las enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida. Las enzimas vienen a ser unos biocatalizadores de naturaleza proteica globular que realizan las reacciones bioquímicas del metabolismo celular. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato. De ninguna manera una enzima modificará el equilibrio de aquellas reacciones en las cuales intervienen, sino más bien su razón de ser en el proceso es la de limitarse a acelerar el proceso y para hacerlo lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción; razón por la cual se le denomina biocatalizador. Las enzimas pueden recuperarse sin cambios esenciales en su forma o composición al final de la reacción. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio. Las enzimas catalizan la hidrólisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados más bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidón de la pepsina del estómago y de la tripsina del páncreas, que atacan proteínas; de la renina, que coagula la leche; de la papaína, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya y de las catepsinas, también proteasas, que se encuentran en las células. Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc.

Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general

de

sustrato,

o

en

la

reacción

catalizada

y

se

ha

añadido

convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan lípidos P á g i n a 4 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS o grasas), las amilasas (hidrolizan almidón), las proteasas (hidrolizan proteínas), las esterasas (basado en la unión general de tipo éster presentes en muchas sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es específica de los esteres de colesterol) y acetilcolina esterasa (si la estersa de la acetilcolina). Otros ejemplos: Las fosfatasas son enzimas que atacan las uniones éster, pero en este caso, toman su nombre del grupo vecino a la unión que van a atacar, de manera que se denominan

fosfatasas

(cuando

quitan

una

molécula

de

monofosfato),

pirofosfatasas (cuando quitan el ácido fosfórico como esteres dobles (pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se denominan así genéricamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del sustrato particular sobre el que actúan como la amilasa que ataca al almidón y la celulosa que actúa sobre la celulosa y, en otras ocasiones, se denominan de acuerdo con la unión atacada, como la b -glucosidasa que actúa sobre las uniones b -glucosídicas. Los ejemplos se pueden extender a todos los terrenos de la actividad enzimática, como en las enzimas proteolíticas, las fosforilasas, las nucleasas, etc. Lo que distingue a las enzimas de las demás proteínas es precisamente que, una vez

producido

el

reconocimiento

molecular del

sustrato,

se

realiza

la

transformación de la sustancia reconocida, o sea, como consecuencia de diferentes interacciones entre la proteína enzimática y su sustrato este experimenta un reordenamiento de sus elementos constituyentes debido a la ruptura y formación de algunos enlaces químicos. La que resulta de la acción de la enzima sobre el sustrato recibe el nombre de producto. . Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima propiamente dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (coenzimas) y sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se denomina holoenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimáticos que no tienen grupo prostético o activadores reconocidos. P á g i n a 5 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede e dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima es por tanto catalíticamente inactiva hasta que se le une el cofactor adecuado. Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y una coenzima, que puede ser una molécula orgánica. . En resumen una enzima es completa y catalíticamente activa.

.- Nomenclatura de las enzimas: - NOMBRES PARTICULARES Antiguamente,

los

enzimas

recibían

nombres

particulares,

asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas

conocidos,

se

hizo

necesaria

una

nomenclatura

sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemática y la recomendada. La sistemática utiliza los grupos principales, describe la reacción y sólo se utiliza en revistas y textos científicos. La mas recomendada viene a ser la forma abreviada de la sistemática, su uso es P á g i n a 6 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS común, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en cuenta tanto la especificidad de acción como la de sustrato y el nombre de la enzima termina en el sufijo asa; ejemplo, para la reacción :

El uso de nomenclatura sistemática nos llevaría al nombre siguiente: Lactato NAD- oxidorreductasa, o sea que prácticamente describe la reacción. La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la especificidad de sustrato, en este caso para el lactato, y la especificidad de acción, tratándose de una deshidrogenaciòn, por tanto el nombre de la enzima seria lactato deshidrogenasa. subgrupos de enzimas: Entre las oxidoreductasas.

E: Málico deshidrogenasa. Deshidrogenasas. Sustraen átomos de hidrógeno (casi siempre dos) de los sustratos y los transfieren a una molécula aceptará que no es el oxígeno.

E: Aminoácido oxidasa. Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxígeno como aceptor de electrones. Hidroxilasas. Catalizan la introducción de funciones hidroxilo en sus sustratos P á g i n a 7 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS utilizando oxígeno molecular como donante.

E: Fenilalanina hidroxilasa. Entre las transferasas. Quinasas. Catalizan reacciones de transferencias de grupos fosfatos donde intervienen nucleòsidos di y trifosfatados.

El resto de las transferasas recibe nombres derivados del grupo que transfieren ( transaminasas de grupos aminos, transmetilasas de metilos, transcarboxilasas de carboxilos, etc. Entre las hidrolasas. Es el grupo más simple para nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.

E: Arginasa. Entre las liasas. Son las más difíciles de nombrar, ejemplo las hidratasas, que adicionan agua a los dobles enlaces.

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E: Fumàrico hidratasa. Cuando actúan en reacciones biosintèticas reciben el nombre de sintetasas. Ejemplo:

E: Cítrico sintetasa. Entre las isomerasas. Reciben diferentes nombres según los tipos de isòmeros que intervienen en la reacción. Como regla de reserva el nombre de isomerasas para las enzimas que interconvierten isòmeros de función. Ejemplo: a).

E: Fosfohexosa isomerasa. b) Las que interconvierten isòmeros de posición se designan mutasasa.

E: Fosfoglucomutasa. Las que interconvierten epìmeros se denominan epimerasas.

E: Galactosa fosfato epimerasa. P á g i n a 9 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS Entre las ligasas. Se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas generalmente se utiliza el nombre del producto en vez del sustrato.

E: Acetil CoA sintetasa. Siempre se debe recordar que las enzimas son proteínas cuya función es la de catalizar reacciones, por tanto, debe existir una correspondencia entre el nombre de la enzima y la reacción que ellas catalizan. Conociendo la reacción se puede deducir el nombre, y apartir de este se puede inferir la reacción. No obstante, existen algunas enzimas que recibieron nombres triviales por sus descubridores y que la practica a conservado como el caso de la pepsina, tripsina, quimotripsina, etc.

- NOMBRE SISTEMÁTICO El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: 

el sustrato preferente



el tipo de reacción realizado



terminación "asa" Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombres sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa. - NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA P á g i n a 10 | 37

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El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la Dglucosa el que acepta el grupo fosfato.

Aunque su claridad y carencia de ambigüedad recomiendan al sistema de nomenclatura IUB para trabajos de investigacion, nombres más ambiguos, pero bastan temas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta razon, a continuacion solo se presenta principios generales del sistema IUB:

1.Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13 subclases. 2.El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda, con terminacion –asa, indica el tipo de reaccion catalizada. 3. Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el parentesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxilante). P á g i n a 11 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS 4.Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion según la clase(primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una funcion alcohol como aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa. Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis gruposprincipales, correspondientes por sus términos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, según el tipo de sustrato y los átomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos son los siguientes: 1. Oxido reductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

3.- Clasificación: 1. Óxido-Reductasas (Reacciones de óxido-reducción): son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las P á g i n a 12 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. En esta clase se encuentran las siguientes subclases

principales:

Deshidrogenasas

y

oxidasas.

Ej:

Acil-CoA-

deshidrogenasa, Catalasas. 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales): estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc. Ej: Transaminasas ,glucoquinasa etc. :

A-B + C

A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP

ADP + glucosa-6-fosfato

3. Hidrolasas: esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos

de

carbono

y

nitrógeno

(C-Ni)

o

carbono

oxigeno

(C-O);

Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la P á g i n a 13 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos. Ej: Lipasas, Peptidasas. 4. Isomerasas: transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases. Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común. Ej: Isomerasas de azúcar. Catalizan la interconversión de isómeros: A

B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa gliceraldehído-3fosfato

fosfoglucosa isomerasa glucosadihidroxiacetona-fosfato 6-fosfato

fructosa-6fosfato

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ENCABEZADO: ENZIMAS

5. Liasas: estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos. Ej: Decarboxilasas. 6. Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B . A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia

reciente,

como

las

aminoácido

–ARNt

ligasas

conocidas

habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. Ej: Carboxilasas, Peptidosintetasas.

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Grupo

Accion

Ejemplos

ENCABEZADO: ENZIMAS

1. Oxidoreductasas

Catalizan

reacciones

oxidorreducción.

Tras

la

de Dehidrogenasas acción

Aminooxidasa

catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser

Deaminasas

transformados antes de volver a actuar Catalasas de nuevo. 2. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos Transaldolasas de la ruptura de ciertas moléculas)a

Transcetolasas

otras sustancias receptoras. Suelen actuar

en

procesos

de

Transaminasas

interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc 3. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrólisis con Glucosidasas la

consiguiente

obtención

de

Lipasas

monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar

Peptidasas Esterasas Fosfatasas

4. Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas Isomerasas

de

obteniendo de ellas sus isómeros de azúcar función o de posición. Suelen actuar

Epimerasas

en procesos de interconversion Mutasas 5. Liasas

Realizan la degradación o síntesis Aldolasas (entonces se llaman sintetasas) de los

Decarboxilasas

enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético. 6. Ligasas

Realizan la degradación o síntesis de Carboxilasas P á g i n a 16 | 37 los enlaces fuertes mediante el Peptidosintetasas acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP

ENCABEZADO: ENZIMAS .-CLASIFICACION DE ENZIMAS Existen alrededor de 20 tipos de enzimas clasificadas en 3 grupos principales: A.- Lipasas Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que poseen la función de disociar los enlaces covalentes entre lípidos complejos llevándolos al estado de gliceroles y ácidos grasos asimilables por el organismo. 

Lipasa: actúa sobre las grasas, proporciona ácidos grasos y glicerina, se produce en el páncreas y en el intestino y las condiciones para que actúe en un medio alcalino y previa acción de las sales biliares.

B.- Peptidasas o Proteasas Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el páncreas, posee la capacidad de actuar sobre los enlaces peptídicos de las macromoléculas proteicas reduciéndolas a monómeros orgánicos denominados aminoácidos.



Pepsina: actúa sobre las proteínas , proporciona péptidos y aminoácidos, se produce en el estómago y las condiciones para que actúe es que tiene que estar en un medio muy ácido.

C.- Amilasas o Ptialinas Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser P á g i n a 17 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS asimilados. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno). Algunos tipos de enzimas digestivas también son secretados como precursores metabólicos. 

Ptialina: la Ptialina actúa sobre los almidones y proporciona mono y disacáridos, se producen en la boca (glándulas salivales) y son conducidas para que actúe por el medio moderadamente alcalino.



Amilasa: las amilasas actúan sobre los almidones y los azucares, proporciona glucosa, se produce en él estomago y el páncreas y las condiciones para que actúe es moderadamente ácido.

Enzimas intracelulares Otras enzimas actuan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes). Particularidades Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de P á g i n a 18 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima. También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc. Las enzimas actuan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actuan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas

Complejo Enzima-Sustrato: Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato. Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de

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ENCABEZADO: ENZIMAS sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la enzima). -

Centro Activo:

El lugar de unión de un substrato a una enzima y donde se da la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Al haber muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren modificaciones durante la reacción enzimática para ayudar a la modificación final del sustrato. Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo prostético. Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unión por la modificación de las proteínas de unión con el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre.

Mecanismo Ping Pong: En la transaminación , la reacción avanza a través de los fenómenos alternos de adición de sustrato y liberación de producto.

Iones sustrato

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ENCABEZADO: ENZIMAS Estos facilitan la fijación del sustrato y la catálisis por creación de varias de complejo de puente constituidos por un enzima, metal y sustrato en la que dos iones metálicos pueden actuar como catalizadores ácidos generales o facilitar la aproximación de los reactantes.

 Distinguimos 2 tipos de hipótesis de uniones enzima-sustrato: a) Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en el presente dibujo).

b) Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a éste para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llavecerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

5.- Propiedades:  Son solubles en agua.  PH óptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5.  Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura óptima (en los homeotermos entre 37º y 41ºC), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad (al alcanzar los 65ºC se destruyen).  Especificidad: las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que catalizan. Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas con las que interactúan deben ser muy parecidas, tanto en composición, como en estructura tridimensional.  Eficiencia catalítica: la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 10 6 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto.  Están presentes en pequeñas cantidades (nano o micromolares).

La existencia del complejo enzima-sustrato y la característica de que la mayoría de los sustratos presentan un tamaño varias veces menor que la estructura de la enzima, implica que la enzima solo entra en o con el sustrato en una pequeña zona específica de su voluminosa estructura. P á g i n a 22 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS Las proteínas enzimàticas presentan dos regiones o sitios importantes, uno de ellos reconoce y liga al sustrato (sitio de reconocimiento) y el otro cataliza la reacción (sitio catalítico) toda vez que el sustrato se ha unido. Estos dos sitios están adyacentes uno al otro en la forma activa de la enzima y en ocasiones, el sitio catalítico es parte del reconocimiento, estas dos regiones en conjunto reciben el nombre de centro activo. De lo estudiado hasta el momento sobre las enzimas podemos concluir que estas poseen dos propiedades fundamentales, derivándose estas de las características del centro activo: Gran eficiencia catalítica. Elevada especificidad. Siendo esta ultima la que sirve de fundamento para establecer la clasificación y nomenclatura de las enzimas. Relaciones entre la enzima y el sustrato.

Es universalmente aceptado, que la enzima, como todo catalizador, participa de una manera activa en la reacción. Existen pruebas experimentales de esta situación cuando menos para algunos.

Un ejemplo bien conocido es el de la peroxidasa que, en presencia de peróxido de hidrógeno, H2O2, y un acceptor de hidrógeno adecuado, produce la reducción del H2O2, . La peroxidasa en ausencia de H2O2 muestras unas bandas de absorción características en el espectro visible; cuando se combina con el H2O2 , pero sin que exista el acceptor de los hidrógenos, aparece una nueva distribución de las bandas. Si se permite el paso de los hidrógenos a un acceptor, automáticamente desaparecen las bandas nuevas y reaparecen las originales de peroxidasa. P á g i n a 23 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS

Se acepta corrientemente una hipótesispropuesta por Michaelis para explicar la actividad enzimática, sobre la base de la informaciónde un compuesto de la enzima con el sustrato (complejo enzima – sustrato), previamente al ataque del sustrato por la enzima y a la liberación de los productos de la reacción. El desarrollomatemático que permitió a Michaelis formular su hipó tesis, estuvo acorde con los datosexperimentales obtenidos una vez vencidos los enormes obstáculos de orden técnico para llevar a cabo la confirmación de la teoría en el laboratorio.

Si se hace el estudio de la actividad de una enzima en relación con la concentración de sustrato. En ella se registran, en las abscisas, la cantidad creciente de sustrato y, en las ordenadas, la cantidad de uno de los productos de la reacción liberada de un tiempo dado, que expresa, en rigor, la actividad de la enzima. La curva obtenida es la de una hipérbola rectangular, la cual tiene algunas propiedades interesantes; por ejemplo, la velocidad límite o velocidad máxima, es el valor que trata de alcanzar la curva a medida que se aumenta el sustrato y que, en la figura, está señalada con la línea V. Existe un punto, fijado arbitrariamente, en el que la mitad de la velocidad límite corresponde a una concentración específica

del

sustrato;

esta

concentración

de

sustrato

se

representa

habitualmente como KM, y se denomina constante de Michaelis, valor característico para un par – enzima – sustrato y que, por lo tanto, es la concentración de sustrato con la cual se alcanza la mitad de la velocidad límite o velocidad máxima de la reacción. Los resultados obtenidos experimentalmente concuerdan con los derivados de modo matemático, sobre la hipótesis de formación de un complejo enzima – sustrato.

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ENCABEZADO: ENZIMAS La constante de Michaelis, KM, indica en términos generales, las relaciones de afinidad entre el sustrato y la enzima; un KM, implica la necesidad de una alta concentración de sustrato que, al combinarse con una enzima, produzca la mitad de la velocidad máxima, o sea, que la afinidad por la enzima y sustrato es pobre; por el contrario, si la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad es muy pequeña (KM pequeña), quiere decir que el sustrato tiene una gran afinidad por la enzima.

En ocasiones, la misma enzima puede ser más afínada a un sustrato que a otro; por ejemplo, la sacarasa es 16 veces más activa para atacar a la sacarosa que a la rafinosa. Se conocen con exactitud los valores de KM para muchos sustratos y enzimas, con los siguientes: la pepsina, actuando sobre albúmina, de huevo: KM de 4.5. por ciento; la tripsina sobre la caseína :KM de 2 por ciento; la amilasa sobre el almidón en presencia de Cl – : KM de 0.4 por ciento ; la sacarasa de levadura, sobre la sacarosa : KM 0.016 a 0.04 M, etc.

La explicación de la curva hiperbólica que implica la formación del complejo enzima – sustrato parece depender de la existencia física, en la enzima, de determinados sitios donde se absorbe el sustrato para ser activado. Al principio de la curva se puede aumentar la concentración del sustrato y la enzima es capaz de activarlo con toda eficiencia; pero como una vez activado el sustrato se separa en forma de los productos, y la velocidad con la que éstos se separan no es igual a la velocidad con la que captado el sustrato, y en vista de la cantidad creciente del sustrato, la línea obtenida no es una recta, sino la curva señalada. Cuando la cantidad de sustrato ha sobrepasado la capacidad física de la enzima para recibirlo y poder transformarlo, la curva alcanza una meseta, lo que significa que la reacción prosigue a la misma velocidad, independientemente de la cantidad de sustrato adicionada. De acuerdo con los términos ligados a la velocidad de P á g i n a 25 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS reacción, expresados en la página 36, se encuentra que, al principio del experimento, la reacción depende exclusivamente de la concentración del sustrato y se trata de una reacción de primer orden; al final de ella, cuando hay un exceso de sustrato, la reacción es independiente de la cantidad de sustrato y, por lo tanto, es de orden cero.

CAPITULO II ENZIMAS SÉRICAS MÁS IMPORTANTES EN EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO. Las enzimas son altamente específicas en su actividad y todas las células metabólicas contienen algunas o muchos de esos componentes esenciales. Ciertos tejidos contienen enzimas características que sólo penetran en la sangre cuando se destruyen o lesionan las células en las cuales estàn contenidas. La presencia en la sangre de cantidades significativas de estas enzimas específicas indica el sitio probable de daño tisular. Veamos los siguientes ejemplos: * Aldolasa Enzima glucolìtica, que descompone la fructosa –1,6- difosfato, existiendo con mayor abundancia en el músculo cardíaco y esquelético, aunque todas las células contienen algo de ella y el hígado contiene una cantidad moderada. * Amilasa Descompone el almidón en sus azúcares constitutivos. De actividad extracelular. Segregándose por las glándulas salivales y el páncreas a la saliva y al líquido pancreático. P á g i n a 26 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS Los aumentos de la amilasa sérica indican generalmente enfermedad pancreática. En la pancreatitis aguda su nivel puede alcanzar 600 unidades, en el transcurso de las 4 h de comienzo de la enfermedad sus niveles pueden elevarse hasta 2000 unidades. Descendiendo sus valores en el transcurso de 48 a 72 h, incluso persistiendo la inflamación. La pancreatitis crónica produce elevaciones menos marcada, màs bien variables, y el carcinoma del páncreas no afecta por lo general dicha enzima. Su elevación puede acompañar también al dolor abdominal agudo en ciertos casos de úlcera péptica perforada, empiema de la vesícula, obstrucción intestinal, embarazo ectòpico roto o peritonitis de cualquier causa. También en enfermedad de la glándula paròtida. La amilasa se excreta por la orina, y si el nivel sèrico ya ha disminuido, el nivel urinario puede ser de utilidad diagnóstica. * Creatinfosfoquinasa (K) o creatinquinasa (CK), cataliza la transferencia reversible de grupos fosfato entre la creatina y la fosfocreatina, así como entre el ADP y el ATP. Reside en mayor parte en el músculo esquelético, músculo cardíaco y tracto gastrointestinal, siendo el cerebro la única otra fuente importante. La afectación aguda o progresiva del músculo esquelético da lugar a una elevación considerable de los niveles de K. Las distrofias musculares provocan elevaciones persistentes de hasta 50 a 100 veces el valor normal. * Deshidrogenasa láctica (LDH) Enzima glucolìtica que cataliza la reacción reversible entre el piruvato y el lactato. Las determinaciones de LDH se realizan habitualmente en suero, pero pueden efectuarse también en muestras extraídas con cuidado del líquido cefalorraquídeo y de otros fluidos orgánicos libres de células. P á g i n a 27 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS Se elevan sus valores en el IMA, enfermedades inflamatorias del miocardio, en la hepatitis aguda donde aumenta la LDH total *Lipasa Enzima hidrolìtica segregada por el páncreas en el duodeno, donde en conjunto con las sales biliares e iones calcio, descompones los ácidos grasos de los triglicéridos. Al igual que la amilasa se encuentra dentro de las células secretoras y aparece en el torrente circulatorio, después de una lesión del páncreas, único órgano que la produce, siendo la pancreatitis aguda la causa de la lipasemia. *Fosfatasa Enzima hidrolìtica, conociéndose dos tipos: La alcalina y la ácida. En los adultos normales la fosfatasa alcalina circulante procede tanto del hueso como del hígado. Su incremento durante el embarazo refleja su producción placentaria. Estando elevada en enfermedades ósea, en el hiperparatiroidismo con implicación esquelética, en enfermedades hepatobiliares. La fosfatasa ácida no tiene su función aún bien conocida, encontrándose principalmente en la glándula prostática del adulto y en los eritrocitos. *Transaminasas Catalizan la transferencia reversible de grupos aminados entre diversos ácidos en el ciclo glucolìtico. En los tejidos humanos se han determinado dos, teniendo ambas al ácido glutámico como uno de los sustratos. Ellas son la transaminasa-glutamicooxalacètica (TGO) y la transaminasa-glutamicopirùvica (TGO). La TGO se halla en concentraciones muy elevadas en el corazón y en el hígado y en cantidades moderadamente elevadas en el músculo esquelético, riñón y páncreas. En el IMA se elevan las concentraciones sèricas de TGO, también en las arritmias severas.

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ENCABEZADO: ENZIMAS Cuando hay lesión de las células hepáticas los niveles sèricos de TGO y de TGP aumenta, en la mononucleosis infecciosa también hay aumento de las transaminasas, aunque menos marcada que la elevación de la LDH y algunas enfermedades

musculares

como

la

distrofia

muscular

progresiva

y

la

dermatomiositis, que pueden aumentar la TGO y provocar modificaciones mínimas de la TGP. MODIFICACIONES ENZIMÀTICAS EN EL INFARTO AGUDO DEL MIOCARDIO. El infarto del miocardio origina diversas alteraciones humorales, como leucocitosis y aumento de la sedimentación globular (VSG). No obstante desde el punto de vista diagnóstico, sólo tiene importancia el aumento en la actividad sèrica de ciertas enzimas, liberadas al torrente circulatorio como consecuencia de la necrosis. Se han descrito màs de 20 tipos de enzimas que son liberadas a la sangre después de la necrosis celular miocárdica, mencionaremos y comentaremos las principales: Creatín fosfoquinasa (K). Comienza a elevarse a las 6 u 8 horas después de iniciado el dolor, existiendo un pico máximo a las 24 horas y declina a valores normales entre los 3 y 4 días. Reconociéndole tres isoenzimas denominadas MM, BB y MB, presente la primera en el músculo esquelético, la segunda en el cerebro y riñones y la tercera en el músculo cardíaco. Esta ultima izó enzima es considerada la màs útil de todas en el diagnóstico del IMA. Considerándose elevada con cifras mayores a 50 Uds. internacionales y cuando la fracción MB es mayor de 6 % de la K total. La K total puede elevarse en: Enfermedad del músculo esquelético. Intoxicación alcohólica. P á g i n a 29 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS Diabetes mellitus. Trauma cardíaco. Convulsiones. Inyecciones intramusculares repetidas. Transaminasa Glutámico Oxalacètica (TGO) o Aspartato aminotransferasa (ASAT). Comienza a elevarse entre las primeras 8 a 12 horas que siguen al comienzo del dolor, teniendo su pico máximo entre las 18 y 36 horas, cayendo a sus niveles normales entre 3 ò 5 días. Deben tenerse en cuenta los resultados positivos falsos en casos de enfermedades hepáticas primarias, congestión hepática, embolismo pulmonar y enfermedades del músculo esquelético, considerándosele elevada con valores mayores a 12 Uds. internacionales. Deshidrogenasa láctica ( LDH). Se eleva dentro de las 24 a 48 horas después del comienzo de los síntomas, alcanza su pico máximo entre los 3 y 6 días, retornando a sus valores normales entre los 8 y 14 días. Se le reconocen 5 isoenzimas que son enumeradas de acuerdo con la rapidez de migración en el trayecto electroforètico, siendo la 1 la màs rápida y la 5 la màs lenta. Esta división aumenta la exactitud en el diagnóstico, ya que la isoenzima 1 es la contenida principalmente en la células miocárdica.

Se

considera

elevada

con

valores

mayores

de

250

Uds.

internacionales. Debe tenerse en cuenta resultados falsos positivos en: -Sangre hemolisada. -Anemia megaloblàstica. -Leucosis. P á g i n a 30 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS -Enfermedades hepáticas. -Infarto pulmonar. Es importante recordar que estas enzimas no son específicas del corazón, puesto que se encuentran en otros tejidos, por consiguiente, un valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a un proceso distinto al infarto. La determinación de las isoenzimas de la K y de la LDH facilita el diagnóstico y permite conocer si el aumento se debe específicamente a un IMA, ya que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi siempre exclusivas en el corazón. Recientemente se ha demostrado que ciertos marcadores como la mioglobina pueden ser màs precoces o como las troponinas T e I, màs específica que las enzimas utilizadas clásicamente. Los valores máximos de esas enzimas presentan una correlación discreta con la extensión de la necrosis y se han utilizado con fines pronósticos. En los últimos años se han desarrollado técnicas para la determinación de la mioglobina y la miosina, aunque todavía no se ha generalizado su uso, es posible que permitan un diagnóstico màs precoz y tengan mayor especificidad que las enzimas clásicas. PERFIL ENZIMÁTICO PARA LOS DISTINTOS MARCADORES. Marcadores Mioglobina CK-MB TPI TPT K (total) TGO LDH P á g i n a 31 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS

TPI --- Troponina I TPT -- Troponina T El cuadro enzimático ordenado de acuerdo con su sensibilidad, que depende del tiempo que tarde en aparecer en la sangre, por ello la mioglobina se presenta en primer lugar, ya que por su bajo peso molecular es detectada a los 90 minutos de comenzar el IMA, por su corta vida media y su presencia también en el músculo esquelético, le hacen poco eficaz en la práctica clínica cotidiana.Le sigue la CKMB que es una isoenzima de la K, que se encuentra selectivamente en el miocardio, aumenta su sensibilidad sobre la K y sus otras fracciones conocidas (CK-BB y CK-MM). Las troponinas TPI y TPT son marcadores recién introducidos en la práctica médica, con alta afinidad por el miocardio, por lo que tiene una alta sensibilidad y especificidad. La TGO presenta la dificultad de su presencia en el músculo esquelético así como en el hígado, pulmón, piel, etc, por lo que es la menos sensible desde ese punto de vista. Finalmente la LDH, por lo tardío de su detección en la sangre y su larga permanencia en ella, no es recomendable para las primeras horas del IMA, es más útil en aquellos casos en que el paciente tiene varias horas de evolución, se caracteriza por presentarse 5 isoenzimas, LDH1,LDH2,LDH3,LDH4 y LDH5, de las cuales la 1 y 2 se hallan en el miocardio. FUNCIONES Cada grupo de enzimas posee unas funciones propias en el organismo. Las enzimas digestivas permiten que el organismo absorba y aproveche los nutrientes que contienen los alimentos presentes en la dieta. Las enzimas metabólicas contribuyen a la eliminación de toxinas y sustancias de desecho, además de P á g i n a 32 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS ayudar al buen funcionamiento del sistema inmunológico, mientras que las enzimas dietéticas ayudan a que tengan lugar diferentes procesos digestivos además de contribuir al correcto funcionamiento de otras enzimas. Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones más destacables de las enzimas son: 

Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación "ASA" indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa

actúa

sobre

el

azúcar,

etc.

El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa. Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas. 

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.



Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.



Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer P á g i n a 33 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias. 

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Amilasa - almidón - cortan las cadenas de almidón helicasa - dna - rompe los puentes de hidrógeno toposiomerasa - dna - evita el superenrrollamiento en la replicación primasa - dna - sintetiza el cebador de la cadena rezagada en la replicación del dna telomerasa - dna - sintetiza dna en la parte telomérica de los cromosomas transcriptasa inversa - rna - fabrica moléculas de dna a partir de rna lipasa - lípidos - escinde las moléculas de lípidos hexocinasa - glucosa - convierte la glucosa en glucosa-6-fosfato metiltransferasa - grupo metilo - transporta grupos metilo (pir ejem a una cadena de aminoácidos) rna polimerasa II - rna - creo el rna heterogéneo nuclear o el pre-RNAm catalasa - peróxido de hidrógeno - escinde las moléculas de peróxido de hidrógeno DNAsa - dna - destruye moléculas de DNA DNA polimerasa delta - dna - elongación de la nueva molécula de DNA en la replicación fosfohexosa isomerasa - glucosa-6-fosfato - la convierte en fructosa - 6 - fosfato fosfofructosa cinasa - fructosa-6-fosfato - le agrega un fosfato al carbono 1 P á g i n a 34 | 37

ENCABEZADO: ENZIMAS (fructosa -1,6 - bifosfato) piruvato cinasa - fosfoenolpiruvato - lo convierte en piruvato citrato sintasa - Acetil CoA - convierte la Acetil CoA en citrato aconitasa - citrato - lo convierte en isocitrato isocitrato deshidrogenasa - isocitrato - lo convierte en oxalsuccinato arginina-glicina transaminadasa - glicina - la convierte en ornitina arginosuccinasa - arginosuccinato - lo transforma en L-arginina arginasa - L-arginina - la convierte en L-ornitina galactocinasa - galactosa - la transforma en galactosa-1-fosfato RNA polimerasa III - RNA - forma el tRNA CONCLUSIONES  La célula puede compararse con un minúsculo laboratorio, en el cual tiene la síntesis y

la

degradación

de

un

gran

número

de

sustancias.

Estos procesos son efectuados por enzimas a la temperatura normal del organismo ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la desnaturalización y la in activación de las enzimas y con PH normal para efectuar sus procesos.  Las enzimas son los catalizadores biológicos. Que es una sustancia que acelera las reacciones químicas si modificarse lo que significa que puede ser utilizado una y otra vez.  Las enzimas son proteínas que tienen uno o más lugares llamados sitios activos a los cuales se les unen el sustrato, es decir, la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y convertido uno o más productos E + S = [ES] = E+P

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ENCABEZADO: ENZIMAS Donde [ES] es un complejo enzima - sustrato intermediario. Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un equilibrio y puedan ser eficientes como para que la velocidad de reacciones sea de 10 a 10 veces más rápida que en ausencia de un catalizador.  Una característica muy importante de la actividad enzimático es su especificad de manera que cada enzima particular actúa sobre un determinado sustrato.  Las enzimas suelen ser tan específicas que son incapaces de actuar sobre las sustancias estrechamente relacionadas.  Las enzimas vienen a ser las proteínas catalíticas que aceleran la velocidad de las reacciones celulares al bajar la energía de activación y estabilizar las intermediaciones del estado de transición.  El sitio activo de la enzima comprende dos partes adicionales una región de unión de sustrato y la otra catalítica.

BIBLIOGRAFIA      

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf http://www.ehu.eus/biofisica/juanma/mbb_old/pdf/11_enzimas.pdf http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira /files/05_Enzimas.pdf www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm www.vidanaturalia.com/enzimas-funcion-alimentos-y-suplementos/ https://www.ecured.cu/Enzimas

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