Acción De La Amilasa Sobre El Almidón 5mya

ACCIÓN DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDÓN (EN LA GERMINACIÓN) ¿Cómo comprobar la actividad de la amilasa en la degradación del almidón que contienen las semillas? PRINCIPIOS GENERALES Ocurre una hidrólisis enzimática de la Amilosa por la α-amilasa. Almidón α-amilasa Amilopectina + amilosa PRINCIPIOS La α-amilasa hidroliza enlaces α(1—> 4) a lo largo de la cadena de amilosa , la β-amilasa hidroliza enlaces α(1—> 4) a lo largo de la cadena de Amilopectina y el desramifi-cador [α(1 -> 6)-glucán-6glucanohidrolasa) hidroliza en-laces α(1 -> 6). CONCEPTOS Enzima: son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Sustrato: reactivo en una reacción catalizada por una enzima. Almidón: es una macromolécula es la principal forma de almacenamiento de energía de los vegetales se encuentra en dos formas amilosa y amilopectina que pueden ser hidrolizados por la alfa y la beta amilasa. Amilasa: es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas. Características de la amilasa y clasificación Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. α-amilasa: son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2 3,4. β-amilasa: es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompieruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta.

Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 4 - 5 γ-amilasa: Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. DISCUSIÓN La amilasa hidroliza el almidón contenido en el agar, para dicha reacción la presencia de agua es importante pero lo que influye en la actividad enzimática es el tiempo ya que, a mayor tiempo se haya esperado para el revelado hubo mayor tiempo para que actuara la enzima, por lo tanto se observaron zonas translúcidas de mayor tamaño. Esto solo podría ser observable con ayuda del lugol como revelador ya que este colorea todo el agar excepto las regiones en que hubo hidrólisis del almidón. CONCLUSIÓN Se puede observar la actividad enzimática de la amilasa a través de la pérdida de color en el agar ya que el agar se revela con ayuda del lugol, el cual por sus propiedades químicas forma un complejo entre la hélice de la amilosa del almidón y el lugol mismo, por lo que en el área translúcida se puede ver que la enzima ha hidrolizado al almidón haciendo que el lugol ya no de una coloración. CUESTIONARIO 1.- ¿Cuál es el fundamento de la presencia o ausencia de almidón al momento de revelar? La presencia de almidón al momento de revelar estaba en relación a la presencia de la enzima amilasa en el frijol durante su germinación, ya que en algunos frijoles incubados presentaban más concentración o actividad enzimática debido al nivel o etapa de la germinación que alcanzaron. Es por esto que en algunas muestras se notaban áreas más grandes de zonas translucidas. 2.- ¿Qué indican las zonas translucidas? Indican la presencia del almidón el cual fue degradado por la acción de la amilasa en moléculas más sencillas. 3.- ¿Por qué a mayor tiempo es mayor la zona translucida? Esto sucede porque se prolonga el tiempo en la actividad de degradación de la amilasa al almidón el cual origina áreas translucidas más grandes. 4.- ¿hay almidón en la zona translucida? ¿Si no lo hay, en que se transformó?

En la zona translucida quedan los restos de degradación del almidón por la acción de la amilasa, a moléculas más simples. La amilasa es una enzima hidrolítica que degrada el almidón para producir glucosa, maltosa o pequeños oligosacáridos llamados dextrina límite. La amilasa pancreática (ptialina) o amilopsina se halla presente en el jugo pancreático y la saliva. Este enzima ataca al azar los enlaces a (1-4) del interior de la cadena. Así, rinde finalmente unidades de glucosa libre y maltosa. La amilasa no ataca los enlaces a (1-6) y por ello se forma la dextrina límite. ¿Qué es la amilasa? La amilasa es una enzima que es producida principalmente por el páncreas y las glándulas salivales, y en mucha menor medida, aportan con su producción, el hígado y las trompas de Falopio. La amilasa es eliminada por medio de la orina, razón por la cuál, las personas en condiciones normales, tienen concentraciones habituales, dentro de ciertos rangos, tanto en la sangre como en la orina. Denominándose amilasemia al valor de amilasa en la sangre, y amilasuria, al valor de amilasa encontrado en la orina. La amilasa, o más propiamente dicho, las amilasas, por que existe más de una isoforma, son enzimas hidrolasas, que catalizan la hidrólisis de ciertos polisacaridos, concretamente aminopectina, amilosa, glucógeno y sus productos parcialmente hidrolizados. FUNCIÓN: Es hidrolizar los enlaces glucosídicos del tipo alfa 1,4 de la fracción amilosa de la molécula de almidón. La cual actúa desdoblando el almidón hasta alfa dextrinas, y luego estas hasta maltosa (aunque predominan las alfa dextrinas), en cierto punto de la hidrólisis, se producen eritrodextrinas

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes: La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción que catalizan, además de ser muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de una enzima facilita su identificación. Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes Su elevada especificidad es su mayor característica. Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la acción de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeñas. No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas. No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la reacción. Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan. Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación. Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos. Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción. Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos. Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces. Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas. Las enzimas se clasifican por tipo de reacción y mecanismo La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina. Pueden considerarse como segundo sustrato.

Las enzimas muestran especificad óptica; presentan un alta especificidad para el tipo de reacción que catalizan. Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reacción a una hidrogenasa. Las enzimas pueden encontrarse en organelas específicas Proporcionan estados de transición alternos.